Аминокислоты

Определение "Аминокислоты" в НТС

Аминокислоты I Аминокислоты (синоним аминокарбоновые кислоты)
органические соединения, молекулы которых содержат аминогруппы (NH2-группы) и карбоксильные группы (СООН-группы); являются элементами, из которых построены пептиды и белки. Известно около 200 природных А., однако в состав белков входят только 20 аминокислот, которые называют нормальными, основными, или стандартными. В редких случаях в белках встречаются нестандартные А.: в коллагене — 4-(гидр) оксипролин и 4-(гидр) оксилизин, в миозине — N-метиллизин, в протромбине — ?-карбоксиглутаминовая кислота, в эластине — десмозин и др.
Характерной особенностью нормальных А. является наличие в их молекуле СООН- и NH2-групп, связанных с одним и тем же ?-углеродным атомом: H2N—(R) C (H)—СООН, где R — углеводородный радикал.

?-Углеродный атом у всех А., за исключением глицина, асимметричен, что объясняет существование А. в виде двух стереоизомеров и делает их оптически активными, т.е. способными вращать плоскость поляризации проходящего через раствор А, поляризованного света В зависимости от того, в каком направлении происходит это вращение, различают правовращающие и левовращающие стереоизомеры (энантиомеры) А., обозначаемые знаками «+» и «—» соответственно. Молекулы белков высших организмов построены из строго определенных стереоизомеров аминокислот — L-аминокислот, ?-углеродный атом которых соответствует по своей абсолютной конфигурации углеродному атому L-глицеральдегида. В состав некоторых бактериальных белков и пептидов иногда входят остатки D-аминокислот. Такие аминокислоты, как треонин и изолейцин, содержат два асимметричных атома углерода и имеют по 4 стереоизомера, однако в белках встречаются стереоизомеры этих А. только одного типа.

Некоторые нестандартные А., например ?-аланин, ?-аминомасляная кислота, ?-аминолевулиновая кислота (промежуточный продукт биосинтеза порфиринов), отличаются от стандартных А. местоположением NH2-группы, но главным образом эти различия касаются строения углеводородного радикала. Многие из нестандартных А. являются предшественниками иди катаболитами других биологически активных соединений. Так, 2,4-диоксифенилаланин (ДОФА) и 5-(гидр) окситриптофан служат биосинтетическими предшественниками фенилэтиламина и серотонина соответственно, ?-амино-?-оксимасляная кислота (гомосерин) и ?-амини-?-тиомасляная кислота (гомоцистеин) принимают участие в обмене серосодержащих аминокислот и т.д.

Классифицируют А. либо на основании строения их углеводородного радикала, либо с учетом строения всей молекулы в целом Среди групп углеводородного радикала основных А. встречаются неполярные (табл., № 1—8), полярные незаряженные (табл., № 9—15), отрицательно заряженные (табл., № 16, 17) и положительно заряженные (табл., № 18—20). В зависимости от строения углеводородного радикала А. подразделяют на ароматические (табл., № 7, 13), гетероциклические (табл., № 8, 20), иминокислоты (табл., № 5) и алифатические (табл., все остальные аминокислоты). По числу СООН- и NH2- групп А. делят на диаминомонокарбоновые (табл., № 18—20), моноаминомонокарбоновые (табл., № 16, 17) и моноаминомонокарбоновые кислоты (табл., все остальные аминокислоты). Иногда выделяют также А., содержащие в своей молекуле спиртовую группу°— оксиаминокислоты (серии, треонин серу — серосодержащие аминокислоты (цистеин цистин метионин) и др.
Таблица
Основные аминокислоты, содержание в крови и моче и суточная потребность в них человека
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
| № | Название | Сокращенное название | Содержание | Содержание в | Рекомендуемое суточное |
| | аминокислоты, | в соответствии с | в плазме | суточном | потребление, r (безусловно |
| | метаболическая | рекомендациями | крови, мг | количестве | достаточным считается |
| | характеристика | Международного | /100 мл ( | мочи, мг | вдвое большее количество) |
| | | биохимического союза | мкмоль/л) | (мкмоль) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 1. | Аланин (г) | Ala | 3,4 | 21—71 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (381,5) | (235,2—795,2) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 2. | Валин* (г) | Val | 2,9 | 4—6 | 0,8 |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (247,9) | (34—51) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 3. | Лейцин* (к) | Leu | 1,9 | 9—26 | |
| | | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (144,9) | (68,7—198,4) | 1,1 |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 4. | Изолейцин* (г) | lle | 1,3 | 14—2S | 0,7 |
| | | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (99,2) | (106,8—213,6) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 5. | Пролин (г) | Pro | 2,4 | Менее 10 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (208,8) | (87) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 6. | Метионин* (г) | Met | 0,5 | Менее 5 | 1,1 |
| | |---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| | | | (33,6) | (менее 33,5) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 7. | Фенилаланин* (к, | Phe | 0,6—1,45 | Следы — 17 | 1,1 |
| | г) | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (37—88) | (следы — 103) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 8. | Триптофан* (к) | Trp | 1,3 | Следы — 30 | 0,25 |
| | | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (63—7) | (следы — 16,5) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 9. | Глицин (г) | Gly | 1,5 | 68—199 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (199,9) | (904,4— 2646,7) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 10. | Серин (г) | Ser | 1,1 | 27—7^ | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (104,7) | (256.5—^93,5) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 11. | Треонин* (г) | Thr | 1,7 | 15—53 | 0,5 |
| | | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (142,8) | (126—445,2) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 12. | Цистеин (г) | Cys | 1,5 | 10—21 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (124,9) | (83—174.3) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 13. | Тирозин (к, г) | Tyrr | 1,0 | 15—49 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (55,2) | (82,5—2^9,5) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 14. | Аспарагин (г) | Asn | 0,40—0,91 | 31—83 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (30—69) | (235—628) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 15. | Глутамин (г) | Gln | 5,8—10,4 | 61—2115 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (396—711) | (417—1402) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 16. | Аспарагиновая | Asp | 0,03 | Менее 10 | Данных нет |
| | кислота (г) | |------------------------------------------------| |
| | | | (0,023) | (75) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 17. | Глутаминовая | Glu | 0,7 | 8—40 | Данных нет |
| | кислота (г) | |------------------------------------------------| |
| | | | (47,6) | (54,4—272) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 18. | Лизин* (к) | Lys | 2,7 | 7—48 | 0,8 |
| | | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (184,9) | (47,6—326,4) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 19. | Аргинин (г) | Arg | 1,6 | Следы — 50 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (91,8) | (следы — 287) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 20. | Гистидин* (г) | His | 1,4 | 113—320 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (90,3) | (728,9—2064) | |

------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------ Примечания: * — назаменимые аминонокислоты, к — кетогенные аминокислоты, г — глюкогенные аминокислоты.

Важным свойством А., непосредственно обусловленным их структурой, является амфотерность (способность проявлять кислотные и основные свойства). Имея как минимум две диссоциирующие и противоположно заряженные группировки, А. в растворах с нейтральным значением рН практически всегда находятся в виде биполярных ионов, или цвиттер-ионов, в которых противоположные заряды пространственно разделены, например H3+N—СН2—СН2—СОО. При любом значении рН, превышающем показатель рН, при котором находится ее изоэлектрическая точка (pI), аминокислота имеет общий отрицательный заряд и в поле постоянного электрического тока движется к аноду, а при рН, значение которого ниже pI, — к катоду. Кислотно-основные свойства А. широко используются для их фракционирования и препаративного выделения с помощью Электрофореза и ионообменной хроматографии в т.ч. и для разделения А. в автоматических аминокислотных анализаторах в клинико-диагностических лабораториях.

Многие химические реакции, характерные для А., включая реакции, предназначенные для обнаружения, идентификации и количественного анализа, также определяются наличием в их молекулах NH2- и СООН-групп. Наиболее часто для анализа А. применяются цветная нингидриновая проба, флюорогенная реакция с флюорескамином (флюрамом), а также взаимодействие с 1-фтор-2,4-динитробензолом используемое при определении последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи. Реакция с нингидрином протекает при высокой температуре и приводит к развитию лилово-фиолетового или желтого (в случае пролина окрашивания. Интенсивность окраски раствора, измеренная при длине волны 570 нм, пропорциональна концентрации определяемой А.

В организме человека синтезируется лишь половина необходимых А., а остальные А. — незаменимые (аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин триптофан фенилаланин должны поступать с пищей (см. Питание). Суточная потребность человека в каждой незаменимой А. не превышает 1—2 г (триптофана требуется не более 0,5 г); рекомендуемые их количества приведены в таблице. Исключение какой-либо незаменимой А. из рациона ведет к развитию отрицательного азотистого баланса (см. Азотистый обмен), клинически проявляющегося нарушением функций нервной системы, мышечной слабостью и другими признаками патологии обмена веществ (Обмен веществ и энергии) и энергии (Обмен веществ и энергии).

Некоторые А. в организме образуются из других А.: тирозин — из фенилаланина цистеин — из метионина и серина глицин — из серина А. участвуют в образовании пуриновых нуклеотидов (глутамин, глицин и аспарагановая кислота), пиримидиновых нуклеотидов (глутамин и аспарагиовая кислота), серотонина (триптофан меланина (фенилаланин тирозин гистамина (гистидин), адреналина, норадреналина, дофамина, тирамина (тирозин полиаминов (аргинин), холина (метионин), порфиринов (глицин), креатина (глицин, аргинин, метионин), коферментов, сахаров и полисахаридов, липидов и др.

Важнейшей для организма химической реакцией, общей практически для всех А., является трансаминирование (переаминирование), заключающееся в обратимом ферментативном переносе ?-аминогруппы аминокислот или аминов на ?-углеродный атом кетокислот или альдегидов. Наиболее активно в реакциях трансаминирования участвуют дикарбоновые аминокислоты — глутаминовая и аспарагиновая. Трансаминирование является реакцией, принципиальной для биосинтеза заменимых А. в организме.

Катаболизм А. может протекать по нескольким различным путям. Все А. способны декарбоксилироваться при участии ферментов декарбоксилаз с образованием первичных аминов, которые могут окисляться в реакциях катализируемых ферментами моноаминоксидазой или диаминоксидазой. Другим путем деградации А. является их окислительное дезаминирование с образованием аммиака и кетокислот. Прямое дезаминирование L-аминокислот в организме животных и человека протекает крайне медленно, за исключением дезаминирования глутаминовой кислоты, при участии специфического фермента глутаматдегидрогеназы. Дезаминирование других А. может быть осуществлено в результате трансаминирования этих А. с образованием глутаминовой кислоты и дальнейшего ее дезаминирования с образованием ?-кетоглутаровой кислоты и аммиака. Т.о., одним из продуктов разных путей катаболизма А. служит аммиак, который может образоваться в результате метаболизма и других азотсодержащих соединений (например, при дезаминировании аденина в составе никотинамидадениндинуклеотида — НАД и пр.).

Аминокислоты, способные превращаться в кетоновые тела (например, через ацетоацетил-КоА), называют кетогенными, а те аминокислоты, которые распадаются с образованием ?-кетоглутаровой, янтарной (сукцината) и щавелево-уксусной (оксалоацетата) кислот и в конечном счете превращаются в глюкозу (Глюкоза), называются глюкогенными (см. таблицу).

Нарушения обмена А. часто связаны с аномалиями трансаминирования с уменьшением активности ферментов катализирующих реакции трансаминирования — аминотрансфераз (Аминотрансферазы) при гипо- или авитаминозах В6, нарушением синтеза аминотрансфераз, недостатком кетокислот, необходимых для трансаминирования в связи с угнетением цикла трикарбоновых кислот при гипоксии, сахарном диабете и т.д. Снижение интенсивности трансаминирования приводит к торможению дезаминирования глутаминовой кислоты, а оно, в свою очередь, — к гипераминоацидемии, т.е. повышению доли аминокислот в составе остаточного азота крови (см. Азот остаточный) и аминоацидурии. При обширных поражениях печени и других состояниях, сопровождаемых массивным распадом белка, нарушаются процессы дезаминирования А. Раневое истощение, повреждения трубчатых костей, спинного и головного мозга, тяжелые ожоги, гипотиреоз, болезнь Иценко — Кушинга и многие другие тяжелые заболевания сопровождаются аминоацидурией. Она характерна и для состояний, сопровождающихся нарушением процессов реабсорбции в почечных канальцах: болезни Вильсона — Коновалова, или гепатолентикулярной дистрофии, синдрома Фанкони, или цистиноза и др. Цистиноз на фоне общей аминоацидурии характеризуется избирательным нарушением реабсорбции цистина и цистинурией сопровождающей генерализованные нарушения обмена цистина который в виде кристаллов откладывается в клетках ретикулоэндотелиальной системы. Известно наследственное заболевание Фенилкетонурия при котором нарушено превращение фенилаланина в тирозин в крови и моче при этом заболевании резко повышается содержание фенилаланина и продуктов его обмена — фенилпировиноградной и фенилуксусной кислот. Нарушение обмена этих А. характерно и для вирусного гепатита. Врожденная аномалия окислительных превращений тирозина лежит в основе алкаптонурии, при которой в соединительной ткани накапливается метаболит тирозина гомогентизиновая кислота (большие количества этой кислоты выводятся с мочой). Алкаптонурия, клинически проявляющаяся во второй половине жизни, характеризуется патологией суставов и позвоночника, а также других богатых соединительной тканью органов. Самую большую группу наследственных дефектов обмена составляют генетически обусловленные аминоацидопатии. Метаболический сдвиг при аминоацидопатиях и их клинические проявления связаны с накоплением в крови и выделением с мочой либо самой непревращенной аминокислоты, либо ее метаболитов. Общим биохимическим признаком таких патологических состояний являются Ацидоз и аминоацидурия, с чем связаны такие неспецифические клинические признаки, как рвота обезвоживание организма, сонливость или, наоборот, возбуждение, судороги Ряд аминоацидопатии характеризуется специфическими признаками, например гомоцистинурия — эктопией хрусталика аномалиями скелета васкулярной патологией.

Способы получения А. весьма разнообразны. Многие А. получают с помощью микроорганизмов. Используется также химический синтез аминокислот, например с помощью аминирования галоидопроизводных органических кислот аммиаком. Для нужд медицины и пищевой промышленности А., как правило, получают из гидролизатов белков.

Растворы отдельных А. и гидролизаты белков применяют в медицине для парентерального питания, а некоторые из А. используют в качестве лекарственных средств. Так, метионин назначают при циррозах и жировой дистрофии печени, глутаминовая и ?-аминомасляная кислоты эффективны при ряде нервных и психических заболеваний, цистеин используется при многих глазных болезнях. А. служат также исходными веществами для синтеза биологически активных пептидов, применяемых в качестве лекарственных средств. Глутаминовая кислота используется в кулинарии в качестве пищевой добавки. Триптофан лизин, метионин и другие А. добавляют в процессе производства к некоторым пищевым продуктам, биологическая ценность которых низка, а также используют для кормления с.-х. животных. Активность ферментов участвующих в обмене А., — аминотрансфераз, моноаминоксидазы, диаминоксидазы, гистидазы и др. является информативным диагностическим тестом при ряде тяжелых заболеваний: инфаркте миокарда, миопатиях, некоторых болезнях печени.

Библиогр.: Березов Т.Т. и Коровкин Б.Ф. Биологическая химия, М., 1982; Гринштейн Дж. и Виниц М. Химия аминокислот и пептидов, пер. с англ., М., 1965; Збарский И.Б. и Симакова Р.А. Аминокислоты, БМЭ, 3-е изд., т. 1, с. 364, М., 1974; Ленинджер А. Основы биохимии, пер. с англ., т. 1—2, М., 1985.
II Аминокислоты (син. аминокарбоновые кислоты)

органические (карбоновые) кислоты, содержащие одну или более аминогрупп; являются основными структурными единицами молекул белков, определяют их биологическую специфичность и пищевую ценность; нарушение обмена А. является причиной многих болезней; наборы А. и отдельные А. применяются как лекарственные средства; по положению аминогруппы в молекуле А. различают ?-аминокислоты, ?-аминокислоты, ?-аминокислоты и т.д.; природные белки состоят только из ?-аминокислот.

Аминокислоты антикетогенные — А., препятствующие образованию в организме кетоновых тел (ацетона, ацетоуксусной и ?-оксимасляной кислот); к А. а. относятся аланин, аргинин, аспарагиновая кислота и др.

Аминокислоты гликогенные — А., в процессе обмена которых образуется глюкоза и не образуются химические соединения, содержащие кетогруппы; к А. г. относятся аланин, аргинин, аспарагин, серин и др.
Аминокислоты заменимые — А., синтезирующиеся в организме человека из других А. или иных органических соединений.
Аминокислоты кетогенные — А., в процессе обмена которых в организме образуются кетоновые тела; к А. к. относятся пролин лейцин и др.

Аминокислоты лимитирующие — незаменимые А., входящие в состав определенных белков продуктов питания в наименьших количествах в сравнении с их физиологической потребностью и в силу этого ограничивающие полноту использования данного белка в пластических целях; к А. л. относятся лизин (для белков злаковых), метионин (для белков бобовых) и т.д.

Аминокислоты незаменимые (син. А. эссенциальные) — А., которые необходимы для поддержания жизни организма, но не синтезируются в нем и должны поступать с пищей; А. н. для человека триптофан фенилаланин лизин, треонин валин, лейцин, метионин и изолейцин.
Аминокислоты эссенциальные — см. Аминокислоты незаменимые.